Rochelexikon A-Z
Eiweißbiosynthese
Eiweißbiosynthese

|
Protein |
biologische Funktion |
Pathobiochemie |
|---|---|---|
|
Transportproteine |
||
|
Präalbumin |
Bindung von Thyroxin u. Retinol |
↑ bei schweren Leberschäden |
|
Albumin |
osmotische Funktion, Eiweißreserve |
↓ u.a. bei Leberzirrhose, nephrotischem Syndrom (Analbuminämie) |
|
Transcortin |
Bindung u. Transport von Cortisol |
Syndrom mit geringer Cortisolbindungskapazität |
|
Retinol bindendes Protein |
Bindung u. Transport von Retinol (Vitamin A) |
|
|
Coeruloplasmin |
Kupfer-Bindung, Oxidase |
↑ bei Schwangerschaft, ↓ bei Wilson-Syndrom |
|
Hämopexin |
Hämin-Bindung |
↓ bei hämolytischen Anämien |
|
Transferrin |
Bindung u. Transport von Eisen |
↓ bei nephrotischem Syndrom, malignen Neoplasien, bei Fe-Mangelanämie |
|
Enzyme, Proenzyme, Enzyminhibitoren |
||
|
α1-Antitrypsin |
Trypsin-Inhibitor |
↑ bei entzündlichen Prozessen |
|
α2-Antichymotrypsin |
Chymotrypsin-Inhibitor |
|
|
Inter-α-Trypsin-Inhibitor |
Trypsin-Inhibitor |
|
|
Prothrombin |
Proenzym des Thrombins |
↓ bei Lebererkrankungen, Antikoagulanzien-Therapie |
|
Antithrombin III |
Thrombin-Inhibitor |
↑ bei Leberschaden, Hyperkoagulabilität bei AT-III-Mangel |
|
C1-Esterase-Inhibitor |
Inhibitor u.a. für C'I-Plasminogen, Kallikrein |
↓ bei angioneurotischem Ödem |
|
Haptoglobin |
Proteinase-Inhibitor, Peroxidase-Aktivität |
↑ bei nephrotischem Syndrom, Leberschaden, Diabetes mellitus; ↓ bei Hämolyse |
|
α2-Makroglobulin |
Protease-Inhibitor, Bindung von Hormonen |
↑ bei nephrotischem Syndrom, Leberschaden, Diabetes mellitus |
|
Serum-Cholinesterase |
mindestens 5 Phänotypen |
|
|
Plasminogen |
Proenzym des Plasmins |
↓ bei starker Fibrinolyse |
|
fibrinstabilisierender Faktor (XIII) |
Fibrinvernetzung (Transaminidase) |
↓bei gestörter Wundheilung |
|
Lysozym |
Bakteriolyse |
↑ bei Monozyten-Leukämie, ↑ bei Boeck-Krankheit |
|
Komplementsystem, Entzündungsmediatoren |
(Defekte des Komplementsystems) |
|
|
C1-Komponente |
|
Agammaglobulinämie, Hautläsionen, Infektionen |
|
C2-Komponente |
|
membranöse Glomerulonephritis, chronische anaphylaktoide Purpura, Dermatomyositis |
|
C3-Komponente |
|
Autoimmunerkrankungen (u.a. Glomerulonephritis, Lupus erythematodes), bakterielle Infektionen |
|
C4-Komponente |
|
|
|
C5-Komponente |
|
SLE, bakterielle Infektionen |
|
C6-Komponente |
|
Raynaud-Phänomen |
|
C7-Komponente |
|
Raynaud-Phänomen, Teleangiektasien |
|
C8-Komponente |
|
|
|
C9-Komponente |
Erythropoese |
|
|
C1-Esterase-Inhibitor |
Inhibitor u.a. für C'I-Plasminogen, Kallikrein |
↓ bei angioneurotischem Ödem |
|
C-reaktives Protein |
|
Phagozytose-Stimulation ↑ bei akut entzündlichen Prozessen |
|
C3-Aktivator (B2-Glykoprotein II) |
Protease, Untereinheit von C4-Pro-Aktivator |
|
|
Andere |
||
|
α1-Fetoprotein |
nur beim Fetus u. Neugeborenen nachweisbar |
↑ bei Lebertumoren |
|
Fibrinogen |
Fibrinvorstufe |
↓ bei Leberschaden |
© Urban & Fischer 2003 – Roche Lexikon Medizin, 5. Aufl.
Quelle: H. P. von Hahn: Das biologische Altern; Kurzmonographien Sandoz 24; Nürnberg 1979
Eiweiß|bio|synthese
Syn.: Eiweißneogenese; Eiweißanabolie
protein biosynthesis
für Zellen u. Gewebe charakteristischer, genetisch u. hormonell kontrollierter Aufbau körpereigener Proteine (Polymerisierung freier zelleigener Aminosäuren) nach der chromosomalen, auf der Desoxyribonucleinsäure (DNS) festgelegten Information. Der einer Polypeptidkette entsprechende Abschnitt (Cistron, Gen; s.a. Operon) der DNS besteht aus einer festgelegten Folge (Nucleotidsequenz) der Nucleinbasen Adenin, Guanin, Thymin u. Cytosin. Jeweils drei aufeinander folgende Basen („Basentripletts“; mit 64 Kombinationsmöglichkeiten!) tragen die Information, d.h. das Code-Signal („Codogen“) für je eine bestimmte Aminosäure. Sie können jedoch auch als „Start- oder
Initiatorcodon“ ein Signal für den Anfang bzw. als (nicht informatives = nicht codogenes) „Terminal-Codon“ ein Zeichen für das Ende einer Polypeptidkette darstellen. Am Genort wird der schraubenförmig gewundene DNS-Doppelstrang (Doppelhelix) aufgetrennt (gespreizt) u. die Information auf eine Boten-Ribonucleinsäure (Messenger-RNS, mRNS) übertragen. Dieser Vorgang ist die Transkription (s.a. Transcriptase), wobei jeweils eine neue komplementäre Basenfolge („Codon“) für jeweils eine bestimmte Aminosäure entsteht. Hierbei entspricht dem Adenin auf der DNS das Uracil auf der mRNS, dem Guanin das Cytosin, dem Thymin das Adenin u. dem Cytosin das Guanin (in
href="http://www.gesundheit.de/lexika/medizin-lexikon/riesenchromosom">Riesenchromosomen wird der ganze Vorgang als „Puffing-Phänomen“ sichtbar). Die mRNS tritt aus dem Zellkern als „Informosom“ aus u. lagert sich im Zytoplasma Ribosomen-Aggregaten (Polysomen) an, die als „multikatalytische Einheiten“ die Übersetzung des genetischen Codes (die Translation) in die Aminosäurensequenz steuern. Durch Initiationsfaktoren gesteuert, paart sich das Startcodon der mRNS während der Anfangsphase der Synthese (Initiationsphase) mit dem entsprechenden Anticodon einer Transfer- = tRNS, die als Aminosäurenüberträger wirkt. Während der Molekülverlängerung (Elongationsphase) wird die
Polypeptidkette aus Aminosäuren zusammengebaut, die durch Aminoacyl-tRNS-Synthetasen aktiviert und an die tRNS mit charakteristischer „Kleeblatt“-Struktur gebunden sind. Bei der Entstehung der Polypeptidkette lagern sich (unter Einfluss von Elongationsfaktoren) entsprechend den vorgegebenen Codons die „Anti-Codons“ der tRNS an die mRNS an. Die tRNS wird an die Aminoacyl-Bindungsstelle (A-site, acceptor site) des Ribosoms gebunden, die dadurch eine Änderung der Konformation erfährt. Dadurch wird die tRNS zur Peptidyl-Bindungsstelle (P-site, donor site) des Ribosoms verlagert u. (infolge der tRNS-mRNS-Bindung) zugleich die mRNS am Ribosom um 1 Codon verschoben („die mRNS wandert entlang dem Ribosom“). An die frei gewordene
A-Stelle des Ribosoms u. an das „nachrückende“ Codon wird eine neue basenkomplementäre tRNS gebunden u. die von ihr transportierte Aminosäure durch Transpeptidase des Ribosoms (esterartig) mit der zuvor an die Peptidyl-Bindungsstelle verlagerten Aminosäure geknüpft („Peptidbindung“). An diesem Punkt beginnt die Verlängerung der Proteinkette. Der Vorgang wiederholt sich so lange, bis durch ein Stoppcodon der mRNS der Abschluss (Termination) signalisiert u. die fertige Polypeptidkette mit ihrer charakteristischen Eiweißstruktur durch Terminationsfaktoren abgelöst wird. S.a. Eiweißsynthese.
Aminosäurensequenz; Basensequenz; Chromosomen; Code genetischer; codogener Strang; Codon; Desoxyribonucleinsäure; EF 3); Eiweiß; Eiweißmangel; Eiweißstruktur; Eiweißsynthese; Eiweißumsatz; Elongatio 2); href="http://www.gesundheit.de/lexika/medizin-lexikon/elongationsfaktoren-elongationsphase">Elongationsfaktoren, Elongationsphase; Enzym; Enzymopathie; Gen; genetisch; Glucocorticoide; Information; Initiationsfaktoren; Jacob-Monod-Modell; Konformation; Lysyl-sRNS-Synthetase; Nucleinsäure; Nucleotidsequenz; href="http://www.gesundheit.de/lexika/medizin-lexikon/operator-gen">Operator(-Gen); Operon; Peptidsynthese 1); Peptidyltransferase; Poly(ribo)som; processing; Proteinbiosynthese; Ribonucleinsäure; Ribosomen; Riesenchromosom; Sequenz 2); Strukturgen; Terminatio 2); Transcriptase; href="http://www.gesundheit.de/lexika/medizin-lexikon/transfer-rns">Transfer-RNS; Transkription; Translation; Translation 1); Triplett 1)
Roche Lexikon Medizin
Eine Suche ist möglich nach
- Fachwörtern (auch englischen)
- Anfangsbuchstaben, z.B. Suche nach Wörtern, die mit He beginnen
- Wortteilen: diese können durch den Stern (*) ersetzt werden, der für alle möglichen Zeichen steht (z.B. A*itis, *syndrom)
Roche Lexicon - ein Service von Urban & Fischer/Reed Elsevier
Das Roche Lexikon Medizin gibt es auch als Buch, CD-Rom, Kombiausgabe und mit Rechtschreibprüfung.

