Immunglobuline: Struktur des Immunglobulin-Moleküls. [528]
© Urban & Fischer 2003 – Roche Lexikon Medizin, 5. Aufl.
Immunglobuline: Klassen u. Subklassen humaner Immunglobuline (schematische Modellstrukturen). [527]
© Urban & Fischer 2003 – Roche Lexikon Medizin, 5. Aufl.
| Klasse | Vorkommen | Serumkonzentration | Molekulargewicht |
| IgG | Serum, Frauenmilch | 8,0–18,0 g/l | 150 000 |
| IgM | Serum | 0,6–2,8 g/l | 970 000 |
| IgA | Serum, Sekrete | 0,9–4,5 g/l | 160 000, 385 000 |
| IgD | B-Lymphozyten-Membran | 0,04 g/l | 175 000 |
| IgE | Mastzellen- u. Basophilenmembran | 0,0003 g/l | 190 000 |
| Klasse | Sedimentationskoeffizient | Fraktion der Elektrophorese | Plazentagängigkeit |
| IgG | 7 S | γ2–γ1 | ja |
| IgM | 19 S | γ1 | nein |
| IgA | 7 S, 11 S | γ1–β | nein |
| IgD | 7 S | γ1 | nein |
| IgE | 8 S | γ1 | nein |
| Klasse | Komplementbindung | Funktion |
| IgG | ja | AK der sekundären Immunreaktion |
| IgM | ja | AK der primären Immunreaktion |
| IgA | nein | immunologische Schleimhautbarriere |
| IgD | nein | B-Lymphozyten-Differenzierung (antigeninduziert) |
| IgE | nein | Immunreaktion vom Soforttyp; Parasitenabwehr |
Immunglobuline: Einteilung nach Eigenschaften. [22]
© Urban & Fischer 2003 – Roche Lexikon Medizin, 5. Aufl.
Immun(o)elektrophorese: Plasmaproteinaufteilung (oben) im Immunoelektrophorese-Diagramm (unten). [270]
© Urban & Fischer 2003 – Roche Lexikon Medizin, 5. Aufl.
| Defekte der B-Zell-Reihe |
|---|
| kongenitale geschlechtsgebundene Agammaglobulinämie (Typ Bruton)
selektiver IgA-Mangel
transitorische Hypogammaglobulinämie des Säuglings u. Kleinkindes
Dysimmunoglobulinämien
|
| Defekte der T-Zell-Reihe |
|---|
| Di-George-Syndrom
Nezelof-Syndrom
chronische mukokutane Candidiasis
|
| kombinierte T-B-Zell-Defekte |
|---|
| retikuläre Dysgenesie
Schweizer Typ der Agammaglobulinämie
Immunmangel mit dysproportioniertem Zwergwuchs
Louis-Bar-Syndrom
Wiskott-Aldrich-Syndrom
episodische Lymphopenie mit Lymphozytotoxin
variable, nicht klassifizierbare Immunmangelkrankheiten
|
| Phagozytosestörungen |
|---|
| progressive septische Granulomatose
Myeloperoxidasedefekt
Chediak-Higashi-Syndrom
Hiob-Syndrom
Lazy-Leucocyte-Syndrom
|
| Komplementdefekte |
|---|
| C1q-Defekt
C1r-Defekt
C1s-Defekt in Kombination mit C1r-Defekt
C1s-Inhibitordefekt (hereditäres Angioödem)
C2-Defekt
homozygoter C3-Defekt
C3b-Inaktivatordefekt
C5-Dysfunktion
C6-Defekt
C7-Defekt
C8-Defekt
C9-Defekt
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Immundefekt: angeborene Immundefekt-Syndrome. [527]
© Urban & Fischer 2003 – Roche Lexikon Medizin, 5. Aufl.
Glykoproteine, die nach Kontakt mit einem Antigen (AG) in Plasmazellen (umgewandelte B-Lymphozyten) gebildet werden u. als Antikörper (AK) spezifisch an dieses AG binden (AG-AK-Reaktion). Die so entstehenden Immunkomplexe können im Rahmen der humoralen Immunität v.a. unter Beteiligung des Komplementsystems unschädlich gemacht werden. Eiweißstruktur: Glykoproteine (Kohlenhydratanteil 5–15%) mit je zwei – v.a. über Disulfidbrücken verbundenen – langen (Schwer- = H-Ketten = heavy chains) und kurzen (Leicht- = L-Ketten = light chains) Polypeptidketten; wobei IgG aus einer, IgA aus einer oder zwei (Dimer) und IgM aus fünf (Pentamer) solcher Y- oder T-förmiger Teilmoleküle besteht (joining chain, s.a. Abb.). Bei enzymatischer Spaltung mit Papain entstehen aus IgG zwei Fab-Fragmente mit AG-Bindungsstelle u. ein Fc-Fragment (Fixationsort für Komplement [C]), bei Spaltung mit Pepsin nur zwei Fragmente: F(ab')2 und Fc. Die der AG-Bindungsstelle nahen N-terminalen Teile der Fab-Fragmente weisen als variable Regionen (V) sehr unterschiedliche, vom AG abhängige Aminosäurensequenzen auf (Idiotypie), während die übrigen Bereiche nahezu konstant (C) zusammengesetzt sind u. sich nur zwischen den einzelnen Ig-Klassen unterscheiden (Isotypie; s.a. Abb.). Ferner treten vererbbare genetische Varianten auf (Allotypie; s.a. Plasmaproteinpolymorphismus, Gm- u. Km-System), deren immunchemische Bestimmung z.B. in der Vaterschaftsdiagnostik genutzt wird. Klassifik.: Wegen ihrer geringen Wanderungsgeschwindigkeit in der Eiweißelektrophorese wurden Ig früher in der scheinbar einheitlichen γ-Globulin-Fraktion zusammengefasst u. als Gammaglobuline bezeichnet. Die Immunoelektrophorese (dort Abb.) unterscheidet bereits die wichtigsten Klassen (IgG = γG, IgM = γM, IgA = γA), speziellere Methoden weitere Klassen (IgD, IgE) u. Subklassen. Krankheitsbilder: Ig-Mangel (erniedrigte Ig-Konzentrationen meist einzelner Ig-Klassen) können als Agammaglobulinämie oder Hypogammaglobulinämie Zeichen eines Immundefekts (dort Tab., als Defekte der B-Zell-Reihe) sein. Zur Substitutionstherapie wird Immunglobulinfraktion angewandt (als Hyper-Ig auch zur passiven Immunisierung). Erhöhte Ig-Konzentrationen (Hypergammaglobulinämie) sind meist Ausdruck einer gesteigerten Immunabwehr bei akuten oder chronischen Infektionskrankheiten, wobei die Differenzierung der einzelnen (Sub-)Klassen Rückschlüsse auf die Krankheit(sphase) ermöglichen kann. Selektive IgE-Erhöhung tritt v.a. bei allergischen u. parasitären Krankheiten sowie beim Hiob-Syndrom („Hyper-IgE-Syndrom“) auf. Bei monoklonalen Gammopathien werden von einem maligne entarteten Zellklon Paraproteine gebildet, die bei der Ig-Diagnostik zu selektiver Erhöhung einer einzelnen Ig-Klasse führen. Ther.: Zur Substitutionstherapie wird Ig-Fraktion angewandt, als Hyperimmunglobulin auch zur passiven Immunisierung.
