Eiweißbiosynthese

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  • Eiweiß|bio|synthese

  • Synonyme: Eiweißneogenese; Eiweißanabolie

  • Englischer Begriff: protein biosynthesis

Abbildung

für Zellen u. Gewebe charakteristischer, genetisch u. hormonell kontrollierter Aufbau körpereigener Proteine (Polymerisierung freier zelleigener Aminosäuren) nach der chromosomalen, auf der Desoxyribonucleinsäure (DNS) festgelegten Information. Der einer Polypeptidkette entsprechende Abschnitt (Cistron, Gen; s.a. Operon) der DNS besteht aus einer festgelegten Folge (Nucleotidsequenz) der Nucleinbasen Adenin, Guanin, Thymin u. Cytosin. Jeweils drei aufeinander folgende Basen („Basentripletts“; mit 64 Kombinationsmöglichkeiten!) tragen die Information, d.h. das Code-Signal („Codogen“) für je eine bestimmte Aminosäure. Sie können jedoch auch als „Start- oder Initiatorcodon“ ein Signal für den Anfang bzw. als (nicht informatives = nicht codogenes) „Terminal-Codon“ ein Zeichen für das Ende einer Polypeptidkette darstellen. Am Genort wird der schraubenförmig gewundene DNS-Doppelstrang (Doppelhelix) aufgetrennt (gespreizt) u. die Information auf eine Boten-Ribonucleinsäure (Messenger-RNS, mRNS) übertragen. Dieser Vorgang ist die Transkription (s.a. Transcriptase), wobei jeweils eine neue komplementäre Basenfolge („Codon“) für jeweils eine bestimmte Aminosäure entsteht. Hierbei entspricht dem Adenin auf der DNS das Uracil auf der mRNS, dem Guanin das Cytosin, dem Thymin das Adenin u. dem Cytosin das Guanin (in Riesenchromosomen wird der ganze Vorgang als „Puffing-Phänomen“ sichtbar). Die mRNS tritt aus dem Zellkern als „Informosom“ aus u. lagert sich im Zytoplasma Ribosomen-Aggregaten (Polysomen) an, die als „multikatalytische Einheiten“ die Übersetzung des genetischen Codes (die Translation) in die Aminosäurensequenz steuern. Durch Initiationsfaktoren gesteuert, paart sich das Startcodon der mRNS während der Anfangsphase der Synthese (Initiationsphase) mit dem entsprechenden Anticodon einer Transfer- = tRNS, die als Aminosäurenüberträger wirkt. Während der Molekülverlängerung (Elongationsphase) wird die Polypeptidkette aus Aminosäuren zusammengebaut, die durch Aminoacyl-tRNS-Synthetasen aktiviert und an die tRNS mit charakteristischer „Kleeblatt“-Struktur gebunden sind. Bei der Entstehung der Polypeptidkette lagern sich (unter Einfluss von Elongationsfaktoren) entsprechend den vorgegebenen Codons die „Anti-Codons“ der tRNS an die mRNS an. Die tRNS wird an die Aminoacyl-Bindungsstelle (A-site, acceptor site) des Ribosoms gebunden, die dadurch eine Änderung der Konformation erfährt. Dadurch wird die tRNS zur Peptidyl-Bindungsstelle (P-site, donor site) des Ribosoms verlagert u. (infolge der tRNS-mRNS-Bindung) zugleich die mRNS am Ribosom um 1 Codon verschoben („die mRNS wandert entlang dem Ribosom“). An die frei gewordene A-Stelle des Ribosoms u. an das „nachrückende“ Codon wird eine neue basenkomplementäre tRNS gebunden u. die von ihr transportierte Aminosäure durch Transpeptidase des Ribosoms (esterartig) mit der zuvor an die Peptidyl-Bindungsstelle verlagerten Aminosäure geknüpft („Peptidbindung“). An diesem Punkt beginnt die Verlängerung der Proteinkette. Der Vorgang wiederholt sich so lange, bis durch ein Stoppcodon der mRNS der Abschluss (Termination) signalisiert u. die fertige Polypeptidkette mit ihrer charakteristischen Eiweißstruktur durch Terminationsfaktoren abgelöst wird. S.a. Eiweißsynthese.

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